Phospho-DDR1/DDR2 (Tyr796/740) Antibody (Mouse mAb) [M16G11]

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生物描述

特异性 Phospho-DDR1/DDR2 (Tyr796/740) Antibody (Mouse mAb) [M16G11] 仅识别 Tyr796/740 处磷酸化的内源性 DDR1/DDR2 蛋白水平。
背景 磷酸化DDR1/DDR2 (Tyr796/740) 指的是胶原受体DDR1和DDR2的激活形式。DDR1和DDR2是两种盘状结构域受体酪氨酸激酶，它们整合细胞外基质信号和细胞内信号，从而控制细胞黏附、迁移和基质重塑。DDR1包含一个盘状结构域样胶原结合结构域、一个跨膜区段、一个近膜区和一个胞内激酶结构域，其激活环包含Tyr796；胶原蛋白结合会诱导受体在多个酪氨酸残基上发生缓慢但持续的自身磷酸化，而针对磷酸化Tyr796的特异性抗体只能检测到处于这种配体激活状态的DDR1，这标志着能够传递下游信号的有效激酶构象。 DDR2 具有相似的结构域布局，同样被纤维状胶原激活，但其激活环内的 Tyr740 是一个调控位点，不仅在受体自身磷酸化过程中被磷酸化，还能被 Src 家族激酶直接磷酸化，从而成为 DDR2 信号输出的关键调控点。DDR2 的生化分析表明，Src 靶向激活环上的三个残基（Tyr736、Tyr740 和 Tyr741）；Tyr740 的磷酸化会刺激 DDR2 分子内其他胞质酪氨酸残基的自身磷酸化，这些酪氨酸残基随后作为接头蛋白 Shc 的结合位点，并组装成 DDR2-Shc 信号复合物，从而将胶原结合与 Ras-MAPK 和其他 Shc 依赖性通路连接起来。 Tyr740突变为苯丙氨酸可解除激活环内的抑制性约束，产生一种不依赖于胶原蛋白的自磷酸化和组成型信号传导的受体，表明未磷酸化的Tyr740侧链抑制激酶活性，而其修饰或取代可使DDR2向活性构象转变。因此，在DDR1和DDR2中，Tyr796和Tyr740的磷酸化决定了胶原蛋白和Src响应性激活环的状态，这些状态控制着受体的自磷酸化、衔接蛋白的募集以及信号传导至调控细胞-基质黏附、运动和组织重塑的信号通路。特异性定量裂解液中磷酸化DDR1（Tyr796）和磷酸化DDR2（Tyr740）的检测方法，可直接提供胶原蛋白与盘状蛋白受体结合以及Src依赖性DDR2活性在生理和病理条件下调控的生化读数。

使用信息

抗体应用 WB 稀释比例
WB
1:5000
反应性 Human
抗体类型 Mouse Monoclonal Antibody MW 97 kDa
储存液配方 PBS, pH 7.2+50% Glycerol+0.05% BSA+0.01% NaN3
储存条件
(自收到货起)		 -20°C (avoid freeze-thaw cycles), 2 years

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