MMP-7 Antibody (Rabbit mAb) [G24L14]

目录号: F3076

抗体应用：反应性：Mouse, Rat

规格	价格	库存
20uL	790	现货
50uL	1240	现货
100uL	1990	现货
100uL*2	3790	现货
400-668-6834 info@selleck.cn

使用信息

稀释比例
WB1:1000 IP1:100

抗体应用
WB, IHC

反应性
Mouse, Rat

抗体类型
Rabbit Monoclonal Antibody

储存液配方
PBS, pH 7.2+50% Glycerol+0.05% BSA+0.01% NaN3

储存条件(自收到货起)
-20°C (avoid freeze-thaw cycles), 2 years

预测分子量实际分子量
30 kDa 28 kDa, 20-22 kDa
^*为什么预测分子量和实际分子量会有不同？以下原因可能会导致蛋白分子量与预测不同：翻译后修饰（磷酸化/糖基化）；剪接变体和异构体；相对电荷；多聚体。

Datasheet & SDS

生物描述

特异性
MMP-7 Antibody (Rabbit mAb) [G24L14] 可检测内源性 MMP-7 总蛋白水平。

克隆号
G24L14

别名
MAT; Matrilysin; matrilysin, uterine; Matrin; matrix metallopeptidase 7; matrix metalloproteinase 7; Matrix metalloproteinase-7; MMP-7; Mmp7; Pump-1 protease; Uterine metalloproteinase

背景
MMP-7，又称基质溶解素，是一种分泌型锌依赖性内肽酶，属于基质金属蛋白酶家族。它是一种“最小结构域”MMP，缺乏大型血红素结合蛋白样C端结构域，却能高效切割多种细胞外基质和非基质底物，使其成为组织重塑和肿瘤生物学中一种结构紧凑但功能多样的调节因子。该蛋白以潜伏型前体酶的形式合成，前体酶包含一个N端信号肽、一个通过“半胱氨酸开关”维持催化锌处于非活性构象的前结构域，以及一个具有保守的HEXGHXXGXXHS基序和锌离子、钙离子结合位点的催化结构域。前结构域的蛋白水解去除可生成活性MMP-7，后者能够降解基质成分，例如蛋白聚糖、纤连蛋白、层粘连蛋白和弹性蛋白，从而促进基底膜和基质重塑。 MMP-7 的作用不仅限于降解细胞外基质 (ECM)，它还能加工一系列非 ECM 蛋白，从而调节细胞生长、存活和侵袭：它切割胰岛素样生长因子结合蛋白，提高 IGF 的生物利用度并促进细胞增殖；将膜结合的肝素结合 EGF 前体 (proHB-EGF) 转化为成熟的 HB-EGF，后者可刺激 EGFR 信号通路；并将细胞表面的 Fas 配体和 TNF-α 前体转化为可溶性形式，从而影响肿瘤微环境中邻近细胞的凋亡。MMP-7 还能切割 E-钙黏蛋白，生成可溶性 E-钙黏蛋白片段，这些片段可削弱细胞间黏附并促进侵袭；此外，它还参与其他黏附分子和信号分子胞外域的脱落，从而协调支持肿瘤进展的结构和信号变化。在血管生成过程中，重组MMP-7能够以剂量依赖的方式直接促进人脐静脉内皮细胞在I型和IV型胶原上的增殖，并上调内皮细胞分泌MMP-1和MMP-2，而不影响VEGF的产生。这表明MMP-7可通过增强局部蛋白酶环境，促进基底膜溶解、内皮细胞迁移和新生血管形成，从而发挥促血管生成因子的作用。对多种癌症的表达分析显示，MMP-7在包括结直肠癌、胃癌、肺癌和前列腺癌在内的上皮肿瘤中经常过表达，且其表达水平与肿瘤分期晚期、淋巴结转移和预后不良相关。因此，MMP-7被认为是一种致癌效应因子，可通过多种机制介导细胞增殖、分化、转移和侵袭。在结直肠癌中，MMP-7由癌诱导的新生血管分泌，并作为转移因子发挥作用；而在肺腺癌中，COX-2上调MMP-7的表达，促进肿瘤细胞的增殖和侵袭，将炎症性COX-2信号通路与蛋白酶依赖性侵袭行为联系起来。除肿瘤学外，MMP-7还参与肾脏疾病，作为肾小管和间质重塑的调节因子，尿液MMP-7正逐渐成为肾损伤的敏感生物标志物，反映了其在细胞外基质（ECM）更新和纤维化中的作用。 MMP-7 具有最小结构域金属蛋白酶结构，可通过去除前结构域激活，能够切割 ECM 和关键的非 ECM 调节因子（IGFBP、HB-EGF、FasL、TNF-α、E-钙黏蛋白），并且在血管生成、肿瘤侵袭、转移和器官损伤中发挥着重要作用，使其成为评估癌症、纤维化、免疫病理中蛋白酶驱动的重塑的机制丰富的靶点，并可用于探索 MMP-7 作为疾病相关微环境中的诊断和治疗节点。

背景

MMP-7，又称基质溶解素，是一种分泌型锌依赖性内肽酶，属于基质金属蛋白酶家族。它是一种“最小结构域”MMP，缺乏大型血红素结合蛋白样C端结构域，却能高效切割多种细胞外基质和非基质底物，使其成为组织重塑和肿瘤生物学中一种结构紧凑但功能多样的调节因子。该蛋白以潜伏型前体酶的形式合成，前体酶包含一个N端信号肽、一个通过“半胱氨酸开关”维持催化锌处于非活性构象的前结构域，以及一个具有保守的HEXGHXXGXXHS基序和锌离子、钙离子结合位点的催化结构域。前结构域的蛋白水解去除可生成活性MMP-7，后者能够降解基质成分，例如蛋白聚糖、纤连蛋白、层粘连蛋白和弹性蛋白，从而促进基底膜和基质重塑。 MMP-7 的作用不仅限于降解细胞外基质 (ECM)，它还能加工一系列非 ECM 蛋白，从而调节细胞生长、存活和侵袭：它切割胰岛素样生长因子结合蛋白，提高 IGF 的生物利用度并促进细胞增殖；将膜结合的肝素结合 EGF 前体 (proHB-EGF) 转化为成熟的 HB-EGF，后者可刺激 EGFR 信号通路；并将细胞表面的 Fas 配体和 TNF-α 前体转化为可溶性形式，从而影响肿瘤微环境中邻近细胞的凋亡。MMP-7 还能切割 E-钙黏蛋白，生成可溶性 E-钙黏蛋白片段，这些片段可削弱细胞间黏附并促进侵袭；此外，它还参与其他黏附分子和信号分子胞外域的脱落，从而协调支持肿瘤进展的结构和信号变化。在血管生成过程中，重组MMP-7能够以剂量依赖的方式直接促进人脐静脉内皮细胞在I型和IV型胶原上的增殖，并上调内皮细胞分泌MMP-1和MMP-2，而不影响VEGF的产生。这表明MMP-7可通过增强局部蛋白酶环境，促进基底膜溶解、内皮细胞迁移和新生血管形成，从而发挥促血管生成因子的作用。对多种癌症的表达分析显示，MMP-7在包括结直肠癌、胃癌、肺癌和前列腺癌在内的上皮肿瘤中经常过表达，且其表达水平与肿瘤分期晚期、淋巴结转移和预后不良相关。因此，MMP-7被认为是一种致癌效应因子，可通过多种机制介导细胞增殖、分化、转移和侵袭。在结直肠癌中，MMP-7由癌诱导的新生血管分泌，并作为转移因子发挥作用；而在肺腺癌中，COX-2上调MMP-7的表达，促进肿瘤细胞的增殖和侵袭，将炎症性COX-2信号通路与蛋白酶依赖性侵袭行为联系起来。除肿瘤学外，MMP-7还参与肾脏疾病，作为肾小管和间质重塑的调节因子，尿液MMP-7正逐渐成为肾损伤的敏感生物标志物，反映了其在细胞外基质（ECM）更新和纤维化中的作用。 MMP-7 具有最小结构域金属蛋白酶结构，可通过去除前结构域激活，能够切割 ECM 和关键的非 ECM 调节因子（IGFBP、HB-EGF、FasL、TNF-α、E-钙黏蛋白），并且在血管生成、肿瘤侵袭、转移和器官损伤中发挥着重要作用，使其成为评估癌症、纤维化、免疫病理中蛋白酶驱动的重塑的机制丰富的靶点，并可用于探索 MMP-7 作为疾病相关微环境中的诊断和治疗节点。

参考文献
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/33713636/ https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/16380641/

PVDF膜孔径规格选择参照表

Protein Size (kDa)	PVDF Transfer Membrane Pore Size (μm)
< 10	0.22
10-20	0.22
20-30	0.45
30-45	0.45
45-70	0.45
80-100	0.45
100-140	0.45
> 140	0.45

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* 必填项

Protein Size (kDa)	Separating Gel Percentage
4-40	20%
12-45	15%
10-70	12.5%
15-100	10%
25-100	8%
60-210	5%