O-linked N-acetylglucosamine/O-GlcNAc Antibody (Mouse mAb) [B1J22]
目录号: F0926
抗体应用：
反应性：
使用信息
| 稀释比例 |
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| 抗体应用 |
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| WB, IP, IHC |
| 反应性 |
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| Chemical |
| 抗体类型 |
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| Mouse Monoclonal Antibody |
| 储存液配方 |
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| PBS, pH 7.2+50% Glycerol+0.05% BSA+0.01% NaN3 |
| 储存条件(自收到货起) |
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| -20°C (avoid freeze-thaw cycles), 2 years |
生物描述
| 特异性 |
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| O-linked N-acetylglucosamine/O-GlcNAc Antibody (Mouse mAb) [B1J22] 可检测内源性 O-linked N-acetylglucosamine/O-GlcNAc 总蛋白水平。 |
| 克隆号 |
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| B1J22 |
| 背景 |
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| O-连接的N-乙酰氨基葡萄糖（O-GlcNAc）是一种动态的单糖修饰，由O-GlcNAc转移酶（OGT）催化添加到核蛋白、胞质蛋白和线粒体蛋白的丝氨酸和苏氨酸残基上，并由O-GlcNAc酶（OGA）去除，形成一个双酶循环。该循环通过己糖胺生物合成途径和UDP-GlcNAc的可用性与细胞营养状态紧密偶联。这种修饰发生在数百至数千种调控蛋白上，包括转录因子、激酶、磷酸酶、染色质重塑因子、细胞骨架成分和代谢酶。O-GlcNAc修饰通常与磷酸化靶向的丝氨酸/苏氨酸残基共享或相邻，形成相互或协同的O-GlcNAc-磷酸“开关”，从而响应葡萄糖、氨基酸、脂肪酸和应激信号来调节蛋白质活性、亚细胞定位和相互作用网络。在信号通路中，O-GlcNAc糖基化修饰能够调节关键节点，包括胰岛素通路中的一些组分。例如，IRS-1和Akt上O-GlcNAc水平升高会干扰它们的磷酸化，从而减弱下游胰岛素信号传导，并将慢性营养过剩和己糖胺通路通量增加与胰岛素抵抗和2型糖尿病表型联系起来。在转录和表观遗传调控方面，O-GlcNAc糖基化修饰与启动子和增强子处的染色质结合，并修饰组蛋白和转录调节因子，从而将营养信号整合到基因表达程序的调控中，进而影响细胞生长、应激反应和分化。在神经生物学中，神经元蛋白广泛的O-GlcNAc糖基化修饰参与突触功能和蛋白质稳态的维持。由局部葡萄糖代谢减退引起的脑内O-GlcNAc水平降低与tau蛋白和其他阿尔茨海默病相关蛋白的磷酸化增加和聚集倾向相关。药理学方法提高tau蛋白上的O-GlcNAc修饰水平可降低其在疾病相关位点的磷酸化水平，并改变其在实验系统中的聚集特性，这表明O-GlcNAc循环是代谢与神经退行性疾病之间的机制联系。O-GlcNAc糖基化异常与糖尿病及其并发症、心血管功能障碍、癌症和神经退行性疾病密切相关。 |
| 参考文献 |
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