Phospho-Tyrosine Hydroxylase (Ser31) Antibody (Rabbit mAb) [G15H6]

目录号: F5865

    抗体应用: 反应性:
    规格 价格 库存 购买数量
    20uL 790 现货
    50uL 1240 现货
    100uL 1990 现货
    100uL*2 3790 现货

    400-668-6834

    info@selleck.cn

    使用信息

    稀释比例
    1:1000
    1:30
    1:6000
    1:500
    抗体应用
    WB, IP, IHC, FCM
    反应性
    Mouse, Rat
    抗体类型
    Rabbit Monoclonal Antibody
    储存液配方
    PBS, pH 7.2+50% Glycerol+0.05% BSA+0.01% NaN3
    储存条件(自收到货起)
    -20°C (avoid freeze-thaw cycles), 2 years
    预测分子量
    实际分子量
    59 kDa
    60 kDa
    *为什么预测分子量和实际分子量会有不同?
    以下原因可能会导致蛋白分子量与预测不同:翻译后修饰(磷酸化/糖基化);剪接变体和异构体;相对电荷;多聚体。

    Datasheet & SDS

    生物描述

    特异性
    Phospho-Tyrosine Hydroxylase (Ser31) Antibody (Rabbit mAb) [G15H6] 仅识别 Ser31 处磷酸化的内源性 Tyrosine Hydroxylase 蛋白水平。
    克隆号
    G15H6
    别名
    Tyrosine 3-monooxygenase, Tyrosine 3-hydroxylase, TH, Th
    背景
    酪氨酸羟化酶属于芳香族氨基酸羟化酶家族,与苯丙氨酸羟化酶和色氨酸羟化酶同属一类。它催化儿茶酚胺生物合成的限速步骤,以四氢生物蝶呤和分子氧为辅因子,将L-酪氨酸转化为L-多巴。该酶以四聚体的形式组装,每个亚基由三个结构域构成:一个N端调控结构域,包含一个结构化的ACT折叠片段,其上游连接着一个柔性的N端尾部;一个中央催化结构域,包含活性位点铁和底物结合口袋;以及一个C端寡聚化结构域,负责四聚体的组装。 Ser31位于该调控结构域柔性N端尾部,是与Ser8、Ser19和Ser40一起可被磷酸化的四个丝氨酸残基之一。Ser31可被ERK1和ERK2特异性磷酸化。体外动力学分析表明,ERK2对酪氨酸羟化酶产生的含Ser31肽段的磷酸化效率比标准髓鞘碱性蛋白衍生的ERK底物肽段高数倍,这表明Ser31是ERK的首选生理底物,而非偶然的磷酸化位点。调控结构域(包括Ser31位点)的磷酸化被认为能使该结构域从阻碍催化活性位点的位置移开,随后磷酸酶会将该结构域恢复到失活构象,从而使该位点的磷酸化-去磷酸化循环能够直接控制酶对底物的接近。 Ser31 磷酸化可增加酪氨酸羟化酶的催化活性,但其程度远小于 Ser40 磷酸化。此外,Ser31 磷酸化还与 Ser40 存在层级调控关系:先前的 Ser31 磷酸化可显著增加后续的 Ser40 磷酸化,而 Ser40 磷酸化对 Ser31 没有反向影响。ERK 激活的药理学抑制可降低 Ser31 磷酸化和基础 Ser40 磷酸化水平,表明 ERK 驱动的 Ser31 磷酸化促进 Ser40 再磷酸化,以此作为在多巴胺诱导的酶抑制之前维持酪氨酸羟化酶激活的一种机制。在多巴胺能和去甲肾上腺素能神经元中,去极化和钙离子内流激活 ERK 信号传导,驱动 Ser31 磷酸化,这是酪氨酸羟化酶去极化依赖性激活和儿茶酚胺输出的一部分。吗啡戒断和黑质纹状体损伤后多巴胺恢复的体内研究表明,在神经元活动改变的情况下,ERK 依赖性 Ser31 磷酸化与持续的去甲肾上腺素和多巴胺信号传导直接相关。
    参考文献
    • https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/21176768/
    • https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/37776259/

    技术支持

    在订购、运输、储存和使用我们的产品的任何阶段,您遇到的任何问题,均可以通过拨打我们的热线电话400-668-6834,或者技术支持邮箱tech@selleck.cn,直接联系到我们。我们会在24小时内尽快联系您。

    * 必填项

    请输入您的姓名
    请输入您的邮箱地址 请输入一个有效的邮箱地址
    请写点东西给我们
    在线咨询
    联系我们