SARS-CoV/SARS-CoV-2 (COVID-19) spike Antibody (Mouse mAb) [D3A15]
目录号: F2719
抗体应用：
反应性：
使用信息
| 稀释比例 |
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| 抗体应用 |
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| WB, IP, IHC, IF, FCM, ELISA |
| 反应性 |
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| SARS Coronavirus,SARS Coronavirus 2 |
| 抗体类型 |
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| Mouse Monoclonal Antibody |
| 储存液配方 |
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| PBS, pH 7.2+50% Glycerol+0.05% BSA+0.01% NaN3 |
| 储存条件(自收到货起) |
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| -20°C (avoid freeze-thaw cycles), 2 years |
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预测分子量
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141 kDa
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生物描述
| 特异性 |
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| SARS-CoV/SARS-CoV-2 (COVID-19) spike Antibody (Mouse mAb) [D3A15] 可检测 SARS-CoV/SARS-CoV-2 (COVID-19) spike 总蛋白水平。 |
| 克隆号 |
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| D3A15 |
| 别名 |
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| 2019-nCoV Spike , SARS-CoV-2 Spike , COVID-19 Spike |
| 背景 |
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| SARS-CoV 和 SARS-CoV-2 刺突 (S) 糖蛋白是一种三聚体 I 类融合蛋白，嵌入病毒包膜中，通过一系列以 S1 和 S2 亚基为中心的协调构象变化介导宿主细胞识别和膜融合。其中，S1 包含 N 端结构域和受体结合结构域，可与 ACE2 等宿主受体结合；S2 包含融合肽、七肽重复序列、跨膜锚定区和胞质尾，在蛋白水解激活后驱动融合。融合前刺突蛋白呈现“关闭”和“开放”两种状态，其中受体结合域（RBD）处于向下或向上构象。ACE2 的结合更倾向于向上构象，这种构象能够稳定特定的 RBD 环以及由残基构成的表面。SARS-CoV 和 SARS-CoV-2 的这些残基略有不同，这解释了后者对 ACE2 更高的亲和力以及其对受体结合基序关键位置突变的敏感性。包括弗林蛋白酶、TMPRSS2 和内体组织蛋白酶在内的宿主蛋白酶会切割 S1/S2 和 S2′ 位点，从而启动 S2 的激活，暴露融合肽，并使七肽重复序列 1 和 2 片段重新折叠成六螺旋束，该六螺旋束将病毒膜和细胞膜并置，完成融合。这一过程受到广泛的 N-连接糖基化的调控，糖基化能够屏蔽刺突蛋白表面的大部分区域，同时使免疫优势表位和 ACE2 结合界面相对开放。刺突蛋白三聚体以不同的密度和倾斜角度覆盖病毒颗粒表面，同一三聚体内的各个亚基可呈现不同的受体结合域（RBD）构象，从而形成动态的抗原景观，影响中和抗体的结合，并构成许多单克隆抗体的作用机制的基础。这些抗体要么直接阻断RBD与ACE2的结合，要么稳定非功能性的融合前或融合后状态。许多值得关注的变异株在N端结构域抗原超位点、受体结合基序和S1/S2区域积累了替换、缺失或插入，从而改变了局部电荷分布、聚糖定位和亚基间的相互作用，进而调节ACE2亲和力、融合激活阈值以及逃避各类中和抗体的攻击，同时通常保留了病毒进入细胞所需的核心融合机制。刺突蛋白的胞质尾含有整合到出芽病毒体中的信号，并与其他结构蛋白相互作用，将进入功能与病毒体组装联系起来。通过工程化的稳定突变和在 S2 中插入脯氨酸，人们利用高分辨率冷冻电镜和冷冻电镜分析中定义的构象状态，将刺突蛋白锁定在融合前状态，用于结构研究和疫苗免疫原。 |
| 参考文献 |
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